Science：新突破！光驱动固氮酶还原氮气制造氨，或可解决全球食物危机

2016年4月24日/生物谷BIOON/--所有生物都氮元素来存活，但是已知地球上，仅有两种过程被用来打开氮气中的超强化学键，从而允许氮气经还原后转化为人类、动物和植物能够消化的含氮化合物。其中的一种过程是自然的从农业开始以来农民就依赖的细菌固氮过程。另外一种过程是一个世纪之前利用氮气和氢气制造氨气的哈柏过程（Haber-B?sch process），它引发肥料生产变革，促进全球食物供应史无前例的增加。

大气含有大量的氮气，但是人体不能够直接从那里获取氮元素，而是从食物的含氮蛋白中获取这种维持生命的氮元素。

如今，在一项新的研究中，来自美国犹他州立大学的Lance Seefeldt及其同事们发现一种可能再次引发农业变革的将氮气转化为氨的光驱动过程，同时降低全世界食物供应对化石燃料的依赖以及降低哈柏过程产生相当高的碳足迹。其他的研究人员还包括来自美国国家可再生能源实验室（NREL）的Katherine A. Brown和Paul W. King；来自美国科罗拉多大学的Molly Wilker、Hayden Hamby 和Gordana Dukovic；来自美国蒙大拿州立大学的Stephen Keable和John Peters。相关研究结果发表在2016年4月22日那期Science期刊上，论文标题为“Light-driven dinitrogen reduction catalyzed by a CdS:nitrogenase MoFe protein biohybrid”。

Seefeldt说，他们的研究证实光化学能量能够替换将大气中发现的氮气转化为氨通常使用的三磷酸腺苷（ATP），其中氨是商业生产肥料的一种主要组分。他说，不论任何一种将氮气中的化学键打开的方法，固氮是一种需消耗大量能源的过程。

在哈柏过程中，氮气还原是在高温和高压下实现的，而细菌固氮过程是在自然条件下固氮酶利用来自ATP的化学能将氮气转化为氨。在这项研究中，研究人员证实硫化镉（cadmium sulfide, CdS）纳米晶体能够被用来让固氮酶钼铁蛋白光敏化。这种光敏化的钼铁蛋白通过捕捉光能替换ATP促进氮气还原后产生氨。它每分钟转化75个氮气分子，是最佳条件下依赖ATP的细菌固氮反应率的63%。

Seefeldt说，“当前，哈柏过程大约消耗全世界化石燃料供应的2%。因此，这种利用纳米材料捕捉光能的过程可能引发该领域技术变革。”

NREL 研究科学家Brown 说，“利用光直接将氮气转化为氨是更加节能的。这种产生氨的新过程是首个例子说明光能如何能够直接与氮气还原相偶联用来制造氨，这意味着太阳光或人工光能够驱动这种反应。”（生物谷 Bioon.com）

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Light-driven dinitrogen reduction catalyzed by a CdS:nitrogenase MoFe protein biohybrid

doi:10.1126/science.aaf2091

Katherine A. Brown1, Derek F. Harris2, Molly B. Wilker3,*, Andrew Rasmussen2, Nimesh Khadka2, Hayden Hamby3, Stephen Keable4, Gordana Dukovic3, John W. Peters4, Lance C. Seefeldt2, Paul W. King

The splitting of dinitrogen (N2) and reduction to ammonia (NH3) is a kinetically complex and energetically challenging multistep reaction. In the Haber-Bosch process, N2 reduction is accomplished at high temperature and pressure, whereas N2 fixation by the enzyme nitrogenase occurs under ambient conditions using chemical energy from adenosine 5′-triphosphate (ATP) hydrolysis. We show that cadmium sulfide (CdS) nanocrystals can be used to photosensitize the nitrogenase molybdenum-iron (MoFe) protein, where light harvesting replaces ATP hydrolysis to drive the enzymatic reduction of N2 into NH3. The turnover rate was 75 per minute, 63% of the ATP-coupled reaction rate for the nitrogenase complex under optimal conditions. Inhibitors of nitrogenase (i.e., acetylene, carbon monoxide, and dihydrogen) suppressed N2 reduction. The CdS:MoFe protein biohybrids provide a photochemical model for achieving light-driven N2 reduction to NH3.